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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Algodão. |
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Data corrente: |
28/09/2012 |
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Data da última atualização: |
28/09/2012 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
MOURA, L. M. de F.; COSTA, A. C.; MEGGUER, C. A.; CAMPOS, G. W. B.; ALVES, R. R. P. |
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Afiliação: |
Luciana Minervina de Freitas Moura, Bolsista DO CNPq, graduanda do curso de Agronomia do Instituto Federal Goiano; Alan Carlos Costa, Professor/orientador, doutor em Fisiologia Vegetal; Clarice Aparecida Megguer, Pesquisadora, Bolsista CAPES/PNPD; Gabriela Wilk Baião Campos, Bolsista Iniciação Científica CNPq, graduanda do curso de Agronomia do Instituto Federal Goiano; Rodolfo Rodrigo Pereira Alves, Bolsista Iniciação Científica CNPq, graduando do curso de Agronomia do Instituto Federal Goiano. |
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Título: |
Crescimento de plantas de crambe submetidas à restrição hídrica. |
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Ano de publicação: |
2012 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2.; FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO-MANSO, 1., 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: anais. Campina Grande: Embrapa Algodão, 2012. |
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Páginas: |
p. 138 |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
DÉFICIT HÍDRICO; TOLERÂNCIA À SECA. |
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Thesagro: |
Fisiologia. |
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Thesaurus Nal: |
Crambe abyssinica. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/67151/1/FIS-007-P.127.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Algodão (CNPA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste. |
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Data corrente: |
17/10/2008 |
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Data da última atualização: |
22/01/2015 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
OLIVEIRA, M. C. de S.; GUIMARÃES, S.; OLIVEIRA-SEQUEIRA, T. C. G.; DAVID, E. B.; CHAGAS, A. C. de S.; BRITO, L. G.; GIGLIOTI, R.; FERREZINI, J.; HUACCA, M. E. F. |
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Afiliação: |
MARCIA CRISTINA DE SENA OLIVEIRA, CPPSE; Semiramis Guimarães, UNESP/Botucatu; Teresa Cristina Goulart Oliveira-Sequeira, UNESP/Botucatu; Érica B. David, UNESP/Botucatu; ANA CAROLINA DE SOUZA CHAGAS, CPPSE; LUCIANA GATTO BRITO, CPAF-RO; RODRGO GIGLIOTI, UNESP; Jennifer Ferrezini, UNICEP; Maribel E. F. Huacca, UFSCar. |
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Título: |
Caracterização da atividade proteolítica dos produtos de excreção/secreção dos estágios larvares de cochliomyia hominivorax. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA, 15.; SEMINÁRIO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA DOS PAÍSES DO MERCUSUL, 2., 2008, Curitiba. Anais... Curitiba: CBPV, 2008. |
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Descrição Física: |
1 CD-ROM |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Larvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólise intensa na região de 170 a 102 kDa e várias bandas com massas aparentes entre 45 e 74 kDa. A inibição da atividade proteolítica dos extratos de L 1 foi obtida principalmente pela incubação com PMSF e DCI; de L2, com DCI eL3, com PMSF. Esse tipo de inibição sugere a predominância de enzimas do grupo das serina proteases. roteases.Agradecimento MenosLarvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólis... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Proteolítica. |
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Thesagro: |
Cochliomyia Hominivorax. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/116318/1/17899.pdf
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Marc: |
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260 $aIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA, 15.; SEMINÁRIO DE PARASITOLOGIA VETERINÁRIA DOS PAÍSES DO MERCUSUL, 2., 2008, Curitiba. Anais... Curitiba: CBPV$c2008
300 $c1 CD-ROM
520 $aLarvas da mosca Cochliomyia hominivorax causam graves miíases em bovinos criados nas Américas Central e do Sul.As fêmeas colocam seus ovos nos bordos de ferimentos recentes, na pele dos animais, e as larvas se estabelecem graças à secreção/excreção de enzimas proteolíticas. Larvas de C. hominivoraxforam criadas no laboratório de sanidade animal da Embrapa Pecuária Sudeste. Após serem lavadassucessivamente em solução salina, solução salina adicionada de VancomicinaR e água destilada estéril, grupos de 50 larvas foram colocados em placas de Petri contendo 5mL de meio RPMI. Após incubação por 12 horas (L 1 e L2) ou 24 horas (L3) a 370 C, as larvas foram descartadas e o meio centrifugado. Osobrenadante obtido foi distribuído em alíquotas de 100 L e armazenado a -80°C. A atividade proteolítica foi investigada aplicando-se as amostras desses produtos nativos em gel de poliacrilamida napresença de dodecil sulfato de sódio em sistema de gradiente 5-12,5%, copolimerizado com gelatina ou com colágeno a 0,2%. A natureza da proteólise foi avaliada nos mesmos géis, nos quais as amostras foram aplicadas após incubação prévia com cada um dos seguintes inibidores de proteases: PMSF, TLCK, TPCK, E-64, DCI, Elastatinal e EDTA. A análise da atividade proteolítica dos extratos sobre colágeno e gelatina revelou a presença de perfis caracterizados por amplas áreas de hidrólise, na faixa que se estende desde a região de massa molecular aparente> 170 kDa até 29 kDa; por uma zona de hidrólise intensa na região de 170 a 102 kDa e várias bandas com massas aparentes entre 45 e 74 kDa. A inibição da atividade proteolítica dos extratos de L 1 foi obtida principalmente pela incubação com PMSF e DCI; de L2, com DCI eL3, com PMSF. Esse tipo de inibição sugere a predominância de enzimas do grupo das serina proteases. roteases.Agradecimento
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE) |
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